Qu’est-ce que la cystéine ?
La cystéine est l’un des acides aminés non essentiels dont la chaîne latérale comporte un groupe thiol.
Son abréviation est cys et seule la L-cystéine existe à l’état naturel. Elle contribue à réduire la production de pigments noirs de mélanine, à l’origine de la pigmentation de la peau, et à favoriser leur élimination de l’organisme.
La L-cystéine est également un constituant protéique qui réagit directement avec l’acétaldéhyde, principale cause de la gueule de bois, et peut en neutraliser la toxicité. Elle est utilisée dans les aliments diététiques pour améliorer la gueule de bois.
Utilisations de la cystéine
La L-cystéine, la forme L de la cystéine, peut être utilisée dans les produits pharmaceutiques et les additifs alimentaires. La L-cystéine a un effet tunnel dans le corps et un effet détoxifiant sur le foie.
En raison de ces propriétés, elle est utilisée dans les médicaments antiallergiques, les médicaments pour les maladies de la peau et les médicaments pour contrôler la leucémie causée par les radiations, etc. De plus, associée à la vitamine C et à d’autres ingrédients, elle est utile dans les compléments de beauté pour prévenir les taches, et les coups de soleil.
Elle est également largement utilisée comme remède contre la gueule de bois.
Principe de la cystéine
La cystéine est l’un des acides aminés constitutifs des protéines et est glycogénique. Elle a une rotation optique spécifique [α]D de +9,4° et se décompose à 240°C.
Le groupe thiol de la cystéine agit comme un catalyseur nucléophile et est très réactif. Le pKa du groupe thiol est d’environ 8. La réactivité varie en fonction de l’environnement et des conditions.
Structure de la cystéine
La cystéine désigne l’acide 2-amino-3-sulfanylpropionique. En termes de classification, il s’agit d’un acide aminé hydrophobe ou d’un acide aminé à chaîne latérale polaire neutre.
Comme de nombreux acides aminés, c’est un ion amphotère en milieu neutre. La cystéine possède un atome de carbone chiral, il existe donc la R-cystéine et la S-cystéine ; la R-cystéine est la L-cystéine et la S-cystéine est la D-cystéine.
En raison de la règle de classement, seule la L-cystéine se trouve dans la configuration R, contrairement aux autres acides aminés. La formule chimique de la cystéine est C3H7NO2S et sa masse molaire est de 121,16 g/mol.
Autres informations sur la cystéine
1. Biosynthèse de la cystéine
L’acide aminé sérine est la matière première de la biosynthèse de la cystéine par les animaux. Tout d’abord, la méthionine est convertie en homocystéine par l’intermédiaire de la S-adénosylméthionine.
Ensuite, la cystathionine β-synthétase combine l’homocystéine et la sérine pour produire le thioéther asymétrique cystathionine. La cystathionine gamma-lyase peut alors produire de la cystéine avec de l’acide α-cétobutyrique.
Dans le cas de la biosynthèse par les plantes et les bactéries, la cystéine est également fabriquée à partir de la sérine. Elle est convertie en O-acétylsérine par la sérine transacétylase, l’acétate est éliminé de la O-acétylsérine par la cystéine synthase et la cystéine peut être produite par une source de sulfure.
2. Oxydation de la cystéine
La cystéine est stable dans des conditions acides, mais dans des conditions neutres ou alcalines, elle est facilement oxydée à l’air par des traces d’ions de métaux lourds pour former de la cystine. La cystine est un 3,3′-dithiobis (acide 2-aminopropionique) et se compose de deux molécules de cystéine reliées par une liaison disulfure (S-S) résultant de l’oxydation d’un groupe thiol (-SH).
La cystine naturelle est le corps L (R,R’). Pour la distinguer de la forme oxydée de la cystine, la cystéine est parfois décrite comme CySH, l’accent étant mis sur la forme réduite. Lorsque la cystéine est oxydée en cystine, elle perd sa capacité de nucléophile.
3. Biochimie de la cystéine
Le groupe thiol de la cystéine assure la liaison transversale des protéines entre les molécules. Les liaisons disulfures entre les cystéines peuvent être formées par des isomérases disulfures de protéines. À l’intérieur de la cellule, l’acide déhydroascorbique est transporté vers le réticulum endoplasmique, ce qui crée un environnement oxydatif.
Les liaisons disulfures entre les cystéines augmentent la stabilité de la molécule, même en dehors de la cellule, ce qui accroît la résistance de la protéine à la dégradation. La structure tertiaire des protéines peut également être maintenue par des liaisons disulfures entre les cystéines dans les polypeptides à l’intérieur de la cellule.
L’insuline, par exemple, est un peptide réticulé par des cystéines. Deux chaînes peptidiques indépendantes sont reliées par une paire de liaisons disulfures. La disposition des liaisons disulfures dans la cystéine détermine le degré de frisure des cheveux.