¿Qué es la L-Cisteína?
La L-cisteína es uno de los aminoácidos no esenciales con un grupo tiol en la cadena lateral.
Su abreviatura es Cys y sólo la L-L-cisteína se produce de forma natural. Contribuye a reducir la producción del pigmento negro melanina, causante de la pigmentación de la piel, y a favorecer su eliminación del organismo.
La L-L-cisteína también es un componente proteico que reacciona directamente con el acetaldehído, principal causante de la resaca, y puede neutralizar su toxicidad. Se utiliza en alimentos saludables para mejorar las resacas.
Usos de la L-Cisteína
La L-L-cisteína, la forma L de la L-cisteína, puede utilizarse en productos farmacéuticos y aditivos alimentarios. La L-L-cisteína tiene un efecto túnel en el organismo y un efecto desintoxicante en el hígado.
Debido a estas propiedades, se utiliza en medicamentos antialérgicos, medicamentos para enfermedades de la piel y medicamentos para controlar la leucemia causada por la radiación, etc. Además, junto con la vitamina C y otros ingredientes, es útil en blanqueamiento de la piel y suplementos de belleza para prevenir manchas, pecas y quemaduras solares.
También se utiliza mucho como remedio contra la resaca.
Propiedades de la L-Cisteína
La L-cisteína es uno de los aminoácidos que componen las proteínas y es glucogénica. Tiene una rotación óptica específica [α]D de +9,4° y se descompone a 240°C.
El grupo tiol de la L-cisteína actúa como catalizador nucleófilo y es muy reactivo. El pKa del grupo tiol es de aproximadamente 8. La reactividad varía en función del entorno y las condiciones.
Estructura de la L-Cisteína
La L-cisteína es el ácido 2-amino-3-sulfanilpropiónico. Clásicamente, es un aminoácido hidrófobo o aminoácido neutro de cadena lateral polar.
Como muchos aminoácidos, es un ion anfótero en neutro. La L-cisteína tiene un átomo de carbono quiral, por lo que hay R-L-cisteína y S-L-cisteína; la R-L-cisteína es L-L-cisteína y la S-L-cisteína es D-L-cisteína.
Debido a la regla del orden, sólo la L-L-cisteína se encuentra en la configuración R, a diferencia de otros aminoácidos. La fórmula química de la L-cisteína es C3H7NO2S y su masa molar es 121,16 g/mol.
Más Información sobre la L-Cisteína
1. Biosíntesis de la L-Cisteína
El aminoácido serina es la materia prima para la biosíntesis de la L-cisteína por los animales. En primer lugar, la metionina se convierte en homoL-cisteína a través del intermediario S-adenosilmetionina.
A continuación, la cistationina β-sintetasa combina homoL-cisteína y serina para producir el tioéter asimétrico cistationina. A continuación, la cistationina gamma-liasa puede producir L-cisteína junto con ácido α-cetobutírico.
En el caso de la biosíntesis por plantas y bacterias, también se produce a partir de la serina. Se convierte en O-acetilserina por la serina transacetilasa, el acetato es eliminado de la O-acetilserina por la L-cisteína sintasa y la L-cisteína puede ser producida por una fuente de sulfuro.
2. Oxidación de la L-Cisteína
La L-cisteína es estable en condiciones ácidas, pero en condiciones neutras o alcalinas se oxida fácilmente al aire por trazas de iones de metales pesados para formar cistina. La cistina es 3,3′-ditiobis (ácido 2-aminopropiónico) y está formada por dos moléculas de L-cisteína unidas por un enlace disulfuro (S-S) resultante de la oxidación de un grupo tiol (-SH).
La cistina natural es el cuerpo L (R,R’). Para distinguirla de la forma oxidada de la cistina, la L-cisteína se describe a veces como CySH, haciendo hincapié en la forma reducida. Cuando la L-cisteína se oxida a cistina, pierde su capacidad como nucleófilo.
3. Bioquímica de la L-Cisteína
Los grupos tiol de la L-cisteína establecen enlaces cruzados entre moléculas de proteínas. Los enlaces disulfuro entre L-cisteínas pueden ser formados por isomerasas disulfuro de proteínas. Dentro de la célula, el ácido deshidroascórbico es transportado al retículo endoplásmico, lo que da lugar a un entorno oxidativo.
Los enlaces disulfuro entre L-cisteínas aumentan la estabilidad de la molécula incluso fuera de la célula, incrementando la resistencia de la proteína a la degradación. La estructura terciaria de las proteínas también puede mantenerse mediante enlaces disulfuro entre L-cisteínas en polipéptidos dentro de la célula.
La insulina, por ejemplo, es un péptido reticulado por L-cisteínas. Dos cadenas peptídicas independientes están conectadas por un par de enlaces disulfuro. La disposición de los enlaces disulfuro en la L-cisteína determina el grado de rizado del cabello.