Was ist Cystein?
Cystein ist eine der nicht-essentiellen Aminosäuren mit einer Thiolgruppe in der Seitenkette.
Sie wird mit Cys abgekürzt und kommt in der Natur nur als L-Cystein vor. Es trägt dazu bei, die Produktion des schwarzen Melaninpigments, das die Ursache der Hautpigmentierung ist, zu verringern und seine Ausscheidung aus dem Körper zu fördern.
Cystein ist auch ein Eiweißbestandteil, der direkt mit Acetaldehyd, der Hauptursache für Kater, reagiert und dessen Toxizität neutralisieren kann. Es wird in Reformkost verwendet, um Kater zu lindern.
Anwendungen von Cystein
Cystein, die L-Form von Cystein, kann in Arzneimitteln und Lebensmittelzusatzstoffen verwendet werden. L-Cystein hat eine tunnelbildende Wirkung im Körper und eine entgiftende Wirkung auf die Leber.
Aufgrund dieser Eigenschaften wird es in antiallergischen Medikamenten, Medikamenten gegen Hautkrankheiten und Medikamenten gegen strahlenbedingte Leukämie usw. verwendet. Zusammen mit Vitamin C und anderen Inhaltsstoffen wird es außerdem in Nahrungsergänzungsmitteln zur Hautaufhellung und -verschönerung verwendet, um Flecken, Sommersprossen und Sonnenbrand zu verhindern.
Es wird auch häufig als Mittel gegen Kater verwendet.
Funktionsweise von Cystein
Cystein ist eine der Aminosäuren, aus denen die Proteine bestehen, und ist glykogen. Es hat eine spezifische optische Drehung [α]D von +9,4 ° und zersetzt sich bei 240 °C.
Die Thiolgruppe von L-Cystein wirkt als nukleophiler Katalysator und ist hochreaktiv. Der pKa-Wert der Thiolgruppe beträgt etwa 8. Die Reaktivität variiert je nach Umgebung und Bedingungen.
Struktur von Cystein
Cystein ist eine 2-Amino-3-sulphanylpropionsäure. Klassischerweise ist es eine hydrophobe Aminosäure oder eine neutrale polare Aminosäure mit Seitenkette.
Wie viele Aminosäuren ist es ein amphoteres Ion im neutralen Zustand. Cystein hat ein chirales Kohlenstoffatom, daher gibt es R-Cystein und S-Cystein; R-Cystein ist L-Cystein und S-Cystein ist D-Cystein.
Aufgrund der Rangordnungsregel liegt nur L-Cystein in der R-Konfiguration vor, im Gegensatz zu anderen Aminosäuren. Die chemische Formel von L-Cystein ist C3H7NO2S und seine Molmasse beträgt 121,16 g/mol.
Weitere Informationen über Cystein
1. Biosynthese
Die Aminosäure Serin ist das Ausgangsmaterial für die Biosynthese von Cystein bei Tieren. Zunächst wird Methionin über das Zwischenprodukt S-Adenosylmethionin in Homocystein umgewandelt.
Anschließend verbindet die Cystathionin-β-Synthetase Homocystein und Serin, um den asymmetrischen Thioether Cystathionin herzustellen. Die Cystathionin-Gamma-Lyase kann dann Cystein zusammen mit α-Ketobuttersäure herstellen.
Bei der Biosynthese durch Pflanzen und Bakterien wird es auch aus Serin hergestellt. Es wird durch Serin-Transacetylase in O-Acetylserin umgewandelt, Acetat wird durch Cystein-Synthase aus O-Acetylserin entfernt und Cystein kann durch eine Sulfidquelle hergestellt werden.
2. Oxidation
Cystein ist unter sauren Bedingungen stabil, aber unter neutralen oder alkalischen Bedingungen kann es durch Spuren von Schwermetallionen an der Luft oxidiert werden, was zur Bildung von Cystin führt. Cystin ist 3,3′-Dithiobis (2-Aminopropionsäure) und besteht aus zwei L-Cystein-Molekülen, die durch eine Disulfidbindung (S-S) verbunden sind, die durch die Oxidation einer Thiolgruppe (-SH) entsteht.
Das natürlich vorkommende Cystin ist der L-Körper (R,R’). Um es von der oxidierten Form des Cysteins zu unterscheiden, wird Cystein manchmal als CySH bezeichnet, wobei die Betonung auf der reduzierten Form liegt. Bei der Oxidation von L-Cystein zu Cystin verliert es seine Eigenschaft als Nukleophil.
3. Biochemie von Cystein
Die Thiolgruppe des Cysteins vernetzt die Proteine zwischen den Molekülen. Disulfidbindungen zwischen Cysteinen können durch Proteindisulfidisomerasen gebildet werden. Innerhalb der Zelle wird Dehydroascorbinsäure zum endoplasmatischen Retikulum transportiert, was zu einer oxidativen Umgebung führt.
Disulfidbindungen zwischen Cysteinen erhöhen die Stabilität des Moleküls auch außerhalb der Zelle und erhöhen die Widerstandsfähigkeit des Proteins gegenüber dem Abbau. Die Tertiärstruktur von Proteinen kann auch durch Disulfidbindungen zwischen Cysteinen in Polypeptiden innerhalb der Zelle aufrechterhalten werden.
Insulin zum Beispiel ist ein durch Cysteine vernetztes Peptid. Zwei unabhängige Peptidketten sind durch ein Paar von Disulfidbindungen verbunden. Die Anordnung der Disulfidbindungen im Cystein bestimmt den Grad der Kräuselung des Haares.